Myosin

Myosin принадлежи към двигателните протеини и отговаря, наред с други неща, за процесите, участващи в свиването на мускулите. Има различни видове миозини, всички от които участват в транспортните процеси на клетъчните органели или в смени в рамките на цитоскелета. Структурните отклонения в молекулната структура на миозина могат при определени обстоятелства да са причина за мускулни заболявания.

Какво е миозин?

Наред с динин и кинезин, миозинът е един от двигателните протеини, които са отговорни за процесите на движение на клетките и транспортните процеси в клетката. За разлика от другите два моторни протеина, миозинът работи само с актин. Актинът от своя страна е част от цитоскелета на еукариотната клетка. Следователно той е отговорен за структурата и стабилността на клетката.

Освен това, актинът с миозин и два други структурни протеина образуват действителната контрактилна структурна единица на мускула. Две трети от контрактилните протеини в мускулите са миозини, а една трета - актин. Миозините обаче присъстват не само в мускулните клетки, но и във всички други еукариотни клетки. Това се отнася за едноклетъчните еукариоти, както и за растителни и животински клетки. Микрофиламентите (актиновите нишки) участват в структурата на цитоскелета във всички клетки и заедно с миозина контролират протоплазматичните токове.

Анатомия и структура

Миозините могат да бъдат разделени на различни класове и подкласове. В момента са известни над 18 различни класа, като класове I, II и V са най-важни. Миозинът, открит в мускулните влакна, се нарича конвенционален миозин и принадлежи към клас II.Структурата на всички миозини е сходна. Всички те се състоят от част на главата (миозинова глава), част на шията и опашната част.

Миозиновите нишки на скелетния мускул се състоят от около 200 молекули на миозин II, всяка с молекулно тегло 500 kDa. Таблото е генетично много консервативно. Разделянето на структурни класове се определя главно от генетичната изменчивост на опашната част. Главната част се свързва с молекулата на актина, докато частта на шията действа като шарнир. Опашните части на няколко молекули на миозин се натрупват и образуват нишки (снопове). Молекулата на миозин II се състои от две тежки и четири леки вериги.

Двете тежки вериги образуват така наречения димер. По-дългата от двете вериги има алфа-спирална структура и е съставена от 1300 аминокиселини. По-късата верига се състои от 800 аминокиселини и представлява така наречения моторен домен.Тя формира главната част на молекулата, която отговаря за движенията и транспортните процеси. Четирите леки вериги са свързани с главата и шията на тежките вериги. Светлинните вериги, отдалечени от главата, се наричат ​​регулаторни, а леките вериги близо до главата като основни вериги. Те са много сродни на калция и по този начин могат да контролират подвижността на частта на шията.

Функция и задачи

Най-важната функция на всички миозини е да транспортират клетъчни органели в еукариотни клетки и да извършват размествания в цитоскелета. Конвенционалните молекули на миозин II, заедно с актина и протеините тропомиозин и тропонин, са отговорни за свиването на мускулите. За да направите това, миозинът първо се интегрира в Z-дисковете на сакомера, използвайки протеиновия титин. Шест титанови нишки фиксират миозинова нишка.

В сакомер миозиновата нишка образува около 100 кръстосани връзки към страните. В зависимост от структурата на миозиновите молекули и съдържанието на миоглобин могат да се разграничат няколко форми на мускулни влакна. Мускулното свиване се осъществява в рамките на сакомера поради движението на миозина в кръстосания мост. На първо място, миозиновата глава е здраво прикрепена към молекулата на актина. Тогава ATP се разделя на ADP, при което освободената енергия води до напрежение на миозиновата глава. В същото време леките вериги осигуряват увеличаване на калциевите йони. Това кара главата на миозина да се прикрепи към съседна молекула актин в резултат на конформационна промяна.

Освобождавайки старата връзка, напрежението вече се превръща в механична енергия чрез така нареченото силово въздействие. Движението е подобно на удар на греблото. Миозиновата глава се накланя от 90 градуса до между 40 и 50 градуса. Резултатът е движение на мускулите. По време на свиването на мускулите само дължината на сакомера се съкращава, докато дължините на нишките на актин и миозин остават същите. Подаването на АТФ в мускула е достатъчно само за около три секунди. Чрез разграждането на глюкозата и мазнините ADP се преобразува обратно в АТФ, така че химическата енергия все още може да бъде превърната в механична енергия.

заболявания

Структурните промени в миозина, причинени от мутации, могат да доведат до мускулни заболявания. Пример за такова заболяване е фамилна хипертрофична кардиомиопатия. Фамилната хипертрофична кардиомиопатия е наследствено заболяване, което се наследява като автозомно доминиращ белег. Заболяването се характеризира с удебеляване на лявата камера без дилатация.

С разпространение от 0,2 процента в общата популация, това е сравнително често срещано сърдечно заболяване. Това заболяване се причинява от мутации, които водят до структурни промени в бетамиозина и алфатропомиозина. Това не е една, а няколко точкови мутации на протеините, участващи в структурата на сакомера. Повечето от мутациите са разположени на хромозома 14. Патологично заболяването се проявява като удебеляване на мускулите в лявата камера.

Тази асиметрия на дебелината на сърдечния мускул може да доведе до сърдечно-съдови оплаквания със сърдечни аритмии, задух, виене на свят, загуба на съзнание и стенокардия. Въпреки че много пациенти имат слабо или никакво нарушение на сърдечната им функция, може да се развие прогресираща сърдечна недостатъчност.